Рефераты бесплатно » Биология » Функции белков в организмах живых существ
Информация к новости
  • Просмотров: 2194
  • Автор: LOL
  • Дата: 27-03-2008, 19:53
 (голосов: 0)
27-03-2008, 19:53

Функции белков в организмах живых существ

Категория: Биология

СОДЕРЖАНИЕ

ВВЕДЕНИЕ

 

БЕЛКИ. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ

 

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

 

РОЛЬ БЕЛКОВ В ОРГАНИЗМЕ.

 

ОБМЕН БЕЛКОВ

 

ВВЕДЕНИЕ

Нормальная деятельность организма возможна при непрерывном поступлении пищи. Входящие в состав пищи жиры, белки, углеводы, минеральные соли, вода и витамины необходимы для жизненных процессов организма.

Питательные вещества являются как источником энергии, покрывающем расходы организма, так и строительным материалом, который используется в процессе роста организма и воспроизведения новых клеток, замещающих отмирающие. Но питательные вещества в том виде, в каком они употребляются в пищу, не могут всосаться и быть использованными организмом. Только вода, минеральные соли и витамины всасываются и усваиваются в том виде, в каком они поступают.

Питательными веществами называются белки, жиры и углеводы. Эти вещества являются необходимыми составными частями пищи. В пищеварительном тракте белки, жиры и углеводы подвергаются как физическим воздействиям (измельчаются и перетираются), так и химическим изменениям, которые происходят под влиянием особых веществ - ферментов, содержащихся в соках пищеварительных желёз. Под влиянием пищеварительных соков питательные вещества расщепляются на более простые, которые всасываются и усваиваются организмом.

БЕЛКИ. СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ

"Во всех растениях и животных присутствует некое вещество, которое без сомнения является наиболее важным из всех известных веществ живой природы и без которого жизнь была бы на нашей планете невозможна. Это вещество я наименовал - протеин". Так писал еще в 1838 году голландский биохимик Жерар Мюльдер, который впервые открыл существование в природе белковых тел и сформулировал свою теорию протеина. Слово "протеин" (белок) происходит от греческого слова "протейос", что означает "занимающий первое место". И в самом деле, все живое на земле содержит белки. Они составляют около 50% сухого веса тела всех организмов. У вирусов содержание белков колеблется в пределах от 45 до 95%.

Белки являются одними из четырех основных органических веществ живой материи (белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, жиры), но по своему значению и биологическим функциям они занимают в ней особое место. Около 30% всех белков человеческого тела находится в мышцах, около 20% - в костях и сухожилиях и около 10% - в коже. Но наиболее важными белками всех организмов являются ферменты, которые, холя и присутствуют в их теле и в каждой клетке тела в малом количестве, тем не менее управляют рядом существенно важных для жизни химических реакций. Все процессы, происходящие в организме: переваривание пищи, окислительные реакции, активность желез внутренней секреции, мышечная деятельность и работа мозга регулируется ферментами. Разнообразие ферментов в теле организмов огромно. Даже в маленькой бактерии их насчитываются многие сотни.

Белки, или, как их иначе называют, протеины, имеют очень сложное строение и являются наиболее сложными из питательных веществ. Белки - обязательная составная часть всех живых клеток. В состав белков входят: углерод, водород, кислород, азот, сера и иногда фосфор. Наиболее характерно для белка наличие в его молекуле азота. Другие питательные вещества азота не содержат. Поэтому белок называют азотосодержащим веществом.

Основные азотосодержащие вещества, из которых состоят белки, - это аминокислоты. Количество аминокислот невелико - их известно только 28. Все громадное разнообразие содержащихся в природе белков представляет собой различное сочетание известных аминокислот. От их сочетания зависят свойства и качества белков.

Белки играют исключительно важную роль в живой природе. Жизнь немыслима без различных по строению и функциям белков. Белки - это биополимеры сложного строения, мак­ромолекулы (протеины) которых, состоят из остатков аминокислот, соединен­ных между собой амидной (пептидной) связью. Кроме длинных полимерных цепей, построенных из остатков аминокислот (полипептидных цепей), в макромолекулу белка могут входить также остат­ки или молекулы других органических соединений. На одном кольце каждой пептидной цепи имеется свободная или ацилированная аминогруппа, на другом - свободная или амидированная карбоксильная группа.

Конец цепи с аминогруппой называется М-концом, конец цепи с карбоксильной группой — С-концом пептидной цепи. Между СО-груп­пой одной пептидной группировки и NH-группой другой пептидной группировки могут легко образовываться водородные связи.

Группы, входящие в состав радикала R аминокислот, могут вступать во вза­имодействие друг с другом, с посторонними веществами и с сосед­ними белковыми и иными молекулами, образуя сложные и разнооб­разные структуры.

В макромолекулу белка вхо­дит одна или несколько пептид­ных цепей, связанных друг с другом поперечными химически­ми связями, чаще всего через се­ру (дисульфидные мостики, обра­зуемые остатками цистеина). Химическую структуру пептидных цепей принято назы­вать первичной структу­рой белка или секвенцией.

Для построения простран­ственной структуры бел­ка пептидные цепи должны при­нять определенную, свойственную данному белку конфигурацию, ко­торая закрепляется водородными связями, возникающими между пептидными группировками от­дельных участков молекулярной цепи. По мере образования водо­родных связей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к образованию максималь­ного числа водородных связей и соответственно к энергетически наиболее выгодной конфигурации.

Впервые та­кая структура на основе рентгеноструктурного анализа была обнаружена при изучении главного белка волос и шер­сти—кератина Полингом американским физиком и химиком . Ее наз­вали а-структурой или а-спиралью. На один виток спирали приходится по 3,6—3,7 остатков аминокислот. Рас­стояние между витками около 0,54 миллиардной доле метра. Строение спирали стабилизируется внут­римолекулярными водородными связями.

При растяжении спираль мак­ромолекулы белка превращается в дру­гую структуру, напоминающую линей­ную.

Но образованию правильной спирали часто мешают силы отталкива­ния или притяжения, возникающие между группами аминокислот, или стерические препятствия, например, за счет образования пирролидиновых колец пролина и оксипролина, которые заставляют пептидную цепь резко изгибаться и препятствуют образованию спирали на некоторых ее участках. Далее отдельные участки макромолекулы белка ориентируются в пространстве, принимая в некоторых случаях достаточно вытянутую форму, а иногда сильноизогнутую, свернутую пространственную структуру.

Пространственная структура закреплена вследствие взаимодействия радикалов R и аминокислот с образованием дисульфидных мостиков, водородных связей, ионных пар или других химических либо физических связей. Именно пространственная структура белка определяет хими­ческие и биологические свойства белков.

В зависимости от пространственной структуры все белки делятся на два больших класса: фибриллярные (они используются природой как структурный материал) и глобулярные (ферменты, антитела, некоторые гормоны и др.).

Полипептидные цепи фибриллярных белков имеют форму спи­рали, которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримоле­кулярными водородными связями. В волокнах фибриллярных белков закрученные пептидные цепи расположены параллельно оси волокна, они как бы ориентированы относительно друг друга, располагаются рядом, образуя нитевидные структу­ры и имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они образуют растворы высокой вязкости. К фибриллярным белкам относятся белки, входящие в состав тканей и покровных образований. Это мио­зин—белок мышечных тканей; коллаген, являющийся основой седиментационных тканей и кожных покровов; кератин, входящий в со­став волос, роговых покровов, шерсти и перьев. К этому же классу белков относится белок натурального шелка - фиброин, вязкая сиропообразная жидкость, за­твердевающая на воздухе в прочную нерастворимую нить. Этот белок имеет вытянутые по­липептидные цепи, соединенные друг с другом межмолекулярными водородными связями, что и определяет, по-видимому, высокую механическую прочность натурального шелка.

Уважаемый посетитель, Вы зашли на сайт как незарегистрированный пользователь.
Мы рекомендуем Вам зарегистрироваться либо войти на сайт под своим именем.
Информация
Комментировать новости на сайте возможно только в течении 10 дней со дня публикации.
загрузка...